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酶的化學修飾特點及名詞解釋

　　酶化學修飾的目的在于人為地改變天然酶的一些性質，創造天然酶所不具備的某些優良特性甚至創造出新的活性，來擴大酶的應用領域，促進生物技術的發展。下面是百分網小編給大家整理的酶的化學修飾特點，希望能幫到大家!

酶的化學修飾特點及名詞解釋

　　酶的化學修飾特點

　　(1)絕大多數酶化學修飾的酶都具有無活性(或低活性)與有活性(或高活性)兩種形式。它們之間的互變反應，正逆兩向都有共價變化，由不同的酶進行催化，而催化這互變反應的酶又受機體調節物質(如激素)的控制。

　　(2)存在瀑布式效應。由于酶化學修飾是酶所催化的反應，故有瀑布式(逐級放大)效應。少量的調節因素就可通過加速這種酶促反應，使大量的另一種酶發生化學修飾星恒教育搜集整理。因此，這類反應的催化效率常較變構調節為高。

　　(3)磷酸化與脫磷酸是常見的酶化學修飾反應。一分子亞基發生磷酸化常需消耗一分子ATP，這與合成酶蛋白所消耗的ATP相比，顯然是少得多;同時酶化學修飾又有放大效應，因此，這種調節方式更為經濟有效。

　　(4)此種調節同變構調節一樣，可以按著生理的需要來進行。在前述的肌肉糖元磷酸化酶的`化學修飾過程中，若細胞要減弱或停止糖元分解，則磷酸化酶a在磷酸化酶a磷酸酶的催化下即水解脫去磷酸基而轉變成無活性的磷酸化酶b，從而減弱或停止了糖元的分解。

　　酶的化學修飾名詞解釋簡介

　　酶化學修飾是應用化學方法對酶分子施行種種“手術”，通過主鏈的“切割”、“剪接”和側鏈基團的“化學修飾”對酶蛋白進行分子改造，以改變其理化性質及生物活性的技術。目的在于人為地改變天然酶的一些性質，創造天然酶所不具備的某些優良特性甚至創造出新的活性，來擴大酶的應用領域，促進生物技術的發展。

　　通過主鏈的“切割”、“剪接”和側鏈基團的“化學修飾”對酶蛋白進行分子改造，以改變其理化性質及生物活性，這種應用化學方法對酶分子施行種種“手術”的技術，稱為酶分子的化學修飾。自然界本身就存在著酶分子改造修飾過程，如酶源激活、可逆共價調節等，這是自然界賦予酶分子的特異功能，提高酶活力的措施。從廣義上說，凡涉及共價部分或部分共價鍵的形成或破壞的轉變都可看做是酶的化學修飾，從狹義上說，酶的化學修飾則是指在較溫和的條件下，以可控制的方式使一種蛋白質同某些化學試劑起特異反應，從而引起單個氨基酸殘基或其功能基團發生共價的化學改變。

　　酶的化學修飾方法

　　1、交聯技術

　　使用雙功能基團試劑如戊二醛、PEG等將酶蛋白分子之間、亞基之間或分子內不同肽鏈部分，進行共價交聯，可使分子活性結構加固，并可提高其穩定性，擴大了酶在非水溶劑中的使用范圍。已使用戊二醛進行酶交聯的研究，證實了利用交聯酶晶體(crosslinkedenzymecrystal，CLEC)技術提高了嗜熱菌蛋白酶的生物活性，增加了其熱穩定性。枯草桿菌蛋白酶經預處理，凍干形成交聯酶晶體，在有機溶劑和水溶液中的穩定性大大增加，活力可提高13倍。交聯酶晶體制備分為兩步：①酶晶體的形成;②保持酶活性，保持酶晶體的晶格不被破壞，進行化學交聯。多功能交聯試劑除了傳統的戊二醛外，還包括一些新近開發成功的化合物，例如，糖基化作用與交聯技術聯合應用于青霉素G酰化酶，利用葡聚糖二乙醛將青霉素G酰化酶進行交聯，使其在55℃下的半衰期提高9倍。酶的穩定性提高的主要原因是交聯增強了葡聚糖的羥基與酶分子親水基團間的相互作用。

　　2、定點突變

　　目前，科研人員已開始通過一些可控制的方法在酶或蛋白質特殊的位點引入特定分子進行修飾，并結合定點突變引入一種非天然氨基酸側鏈來進行化學修飾，從而得到一些新穎的酶制劑。這一策略是利用定點突變技術在酶的關鍵活性位點引入一個氨基酸殘基，然后利用化學修飾法對突變的氨基酸殘基進行修飾，引入一個小分子化合物，得到一種化學修飾突變酶(ChemicallymodifiedmutantenzymeCMM)。已利用定點突變法在枯草桿菌蛋白酶SBL的特定位點中引入半胱氨酸，然后用甲基磺酰硫醇試劑進行硫代烷基化，得到一系列新型的化學修飾突變枯草桿菌蛋白酶。酶的kcat/KM值隨疏水基團R的增大而增大，而且絕大部分CMM的kcat/KM值都大于天然酶，有些甚至增加了2.2倍，因此CMM能夠改進酶的專一性及擴大催化底物范圍。

　　3、小分子化合物

　　利用小分子化合物對酶活性部位或活性部位之外的側鏈基團進行化學修飾，可以改變酶學性質。已被廣泛應用的小分子化合物主要有鄰苯二酸酐、氨基葡萄糖、醋酸酐、硬脂酸等。D-葡糖胺與未糖基化的RNaseA進行化學偶聯，得到單糖基化酶和雙糖基化酶，其中，53位的天冬氨酸和49位的谷氨酸被認為可能是糖基化位點，經過修飾的單糖基化RNaseA活力比天然酶低，但是熱穩定性大大提高。氧化還原酶中的谷胱甘肽過氧化物酶是不穩定的，但人們對它很感興趣。通過使用化學修飾的方法，用不穩定的氧化型硒原子取代胰蛋白酶中195位絲氨酸γ位的氯原子，使之轉變為硒基胰蛋白酶，硒基胰蛋白酶失去了還原酶的活性，而表現出較強的谷胱甘肽氧化酶的活性。

　　4、單功能聚合物

　　單功能試劑的化學修飾可以使酶結合成具有特異功能的單位或聚合體。兩性分子聚乙二醇PEG及其衍生物PM是最常用的化學修飾劑。它不僅能提高酶在有機溶劑中的穩定性和溶解性，而且也能降低一些治療用多肽類藥物的抗原性。例如，念珠菌屬脂肪酶CRL用對硝基苯基氯仿和氰尿酸氯化物活化的PEG處理后，在異辛烷中的穩定性大大提高，活力也提高許多。酶的PEG修飾包括兩個步驟：

　　①PEG的活化;

　　②活化后PEG與酶的共價結合。目前，已有一些酶采用PEG法進行修飾，如細胞色素C、內-β-葡萄糖酶、胰蛋白酶等。細胞色素C經PEG修飾，其羥基被酯化，得到性質改進的生物催化劑，其在同樣條件下，能夠氧化更多的芳香族化合物，因此，化學修飾被認為是創造新型生物催化劑的一種有效方法。辣根過氧化物酶用mPEG共價修飾，在極端PH條件下抗變性能力提高，耐熱性也有所增加。

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